本妥昔单抗在2013年，美国Emory大学的Seyfried教授课题组在这一范畴开启了最前沿的研讨。该研讨首次发现RNA剪接中心成分与Tau蛋白重叠，在患阿尔兹海默症的人脑中也形成了类似的神经纤维缠结的结构。这也就意味着，除了A蛋白组成的细胞外斑块堆积与Tau蛋白组成的细胞内神经纤维缠结是诱导阿尔兹海默症患病的原因外，RNA剪接失调也可能是引起阿尔兹海默症的原因之一。
贝勒医学院的研讨人员和美国德克萨斯州儿童医院Jan and Dan Duncan神经科学研讨所的研讨人员们对这一研讨结果十分感兴趣，因此在Seyfried教授课题组的研讨基础上又共同领导的一项新研讨。该研讨进一步提醒了Tau蛋白可搅扰RNA剪接失调，然后诱导阿尔兹海默症出现。相关内容已发表在世界期刊《Cell Reports》杂志上。
首先，研讨人员在患有阿尔兹海默症的人脑死亡标本中发现，可溶性Tau蛋白的免疫共沉淀蛋白组中居然存在多种RNA剪接体中心成分(U1A，U1-70K，SmB，SmD2，SmD3等)。接着，他们在阿尔兹海默症Tau蛋白果蝇模型中又一次证明了多种RNA剪接体中心成分与Tau蛋白存在遗传相互作用;此外，他们还在此模型中发现了多种RNA剪接体中心成分的蛋白含量低于正常值，以致于其组成才能或稳定性降低，或许这是其与Tau蛋白产生重叠现象的原因之一。本妥昔单抗
贝勒医学院Liu教授课题组的研讨人员还发明了一种新式生物信息学检测方法，利用深度RNA测序探索了阿尔兹海默症Tau蛋白果蝇模型转录组中是否存在剪接过错的情况。研讨结果显现：跟着年纪的增加或Tau蛋白毒性递加，Tau蛋白对RNA剪接搅扰行则越强，并引起的剪切失调愈与SmB突变果蝇中的剪接过错十分类似。同时，研讨人员还对上百个阿兹海默症人脑死亡标本的RNA测序转录组进行了生物信息学剖析，研讨结果再次证明了RNA剪接过错与Tau蛋白病理体现呈明显正相关。
Joshua Shulman博士对这一研讨结果表示道：“这是第一个证明Tau蛋白破坏RNA剪接体的研讨，并由此还发现了RNA剪接过错竟会引起神经元活性的逐步损失。更令人兴奋的是，这一研讨也将意味着使用RNA剪接可作为阿尔茨海默氏病和其他tau介导的神经退行性疾病的潜在分子靶标的新可能性。”本妥昔单抗
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